| Item type |
学位論文 / Thesis or Dissertation(1) |
| 公開日 |
2010-02-22 |
| タイトル |
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タイトル |
Computational Studies on Energetics of Protein Fold: Distinctive Roles of Solvent Effect and Side-chainpacking |
| タイトル |
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タイトル |
Computational Studies on Energetics of Protein Fold: Distinctive Roles of Solvent Effect and Side-chainpacking |
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言語 |
en |
| 言語 |
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言語 |
eng |
| 資源タイプ |
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資源タイプ識別子 |
http://purl.org/coar/resource_type/c_46ec |
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資源タイプ |
thesis |
| 著者名 |
金城, 玲
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| フリガナ |
キンジョウ, アキラ
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| 著者 |
KINJO, Akira
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| 学位授与機関 |
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学位授与機関名 |
総合研究大学院大学 |
| 学位名 |
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学位名 |
博士（理学） |
| 学位記番号 |
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内容記述タイプ |
Other |
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内容記述 |
総研大甲第529号 |
| 研究科 |
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値 |
生命科学研究科 |
| 専攻 |
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値 |
18 遺伝学専攻 |
| 学位授与年月日 |
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学位授与年月日 |
2001-03-23 |
| 学位授与年度 |
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値 |
2000 |
| 要旨 |
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内容記述タイプ |
Other |
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内容記述 |
この学位論文は5章から成り、第1章は序論、第2章は蛋白質のエネルギー計算、第3章は蛋白質主鎖構造（Fold）のエネルギー決定因子、第4章は好熱蛋白質構造の安定化機構、第5章は蛋白質Foldのエネルギー論、という構成になっている。<br /> 第2章では、分子力学、水和モデルや準天然構造など、この研究に用いたモデルや方法について述べられている。ここでいう準天然構造というのは、蛋白質の構造のことで、主鎖構造は天然構造と同じであるが、側鎖が異なる構造を意味する。主鎖構造はFoldの基盤なので、準天然構造を調べることによって天然構造を安定にするために必要なエネルギー要因を抽出することが可能になる。この点が本研究の最も重要な基盤となっている。<br /> 第3章がこの論文の中心となっている。この章では、任意に選んだ種々の構造をもつ7つの蛋白質について、天然、準天然、誤構造間の種々のエネルギー要因を比較した。この結果、準天然構造の安定化には静電遮蔽、ボルンエネルギー、水和などの溶媒効果が重要であり、天然構造の安定化には、側鎖充填エネルギーが主要となることが判った。準天然構造は天然構造と同じFoldをとるので、同じFoldをもつ蛋白質の安定化は溶媒効果によって得られることが示唆される。<br /> 第4章では、第2、3章の結果を受けて、常温蛋白質の安定機構を基準に、真性細菌由来の好熱蛋白質の安定機構を調べた。言うまでもないが、好熱蛋白質のほうが常温のホモログより格段に安定である。高次構造が分っている5つの好熱蛋白質とその常温ホモログについて、天然、準天然、ほどけた構造をとる時のエネルギーを求めた。その結果、常温ホモログを基準として、好熱蛋白質は溶媒効果によって安定化することが示された。そして5章では本論文の要約を蛋白質Foldのエネルギー論として記述した。 |
| 所蔵 |
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値 |
有 |
| フォーマット |
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内容記述タイプ |
Other |
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内容記述 |
application/pdf |
要旨・審査要旨 / Abstract, Screening Result (144.8 kB)
